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J.
R.
Lacadena
y
F.
Mayor
Menéndez

número
de
la
revista
Nature
de
mayo
de
1986
(25).
Sorprendentemente,
el

receptor
de
la
adrenalina
presentaba
notables
similitudes
con
el
receptor
de
la
luz

(la
rodopsina),
en
el
sentido
de
que
ambos
parecían
presentar
siete
tramos
de

aminoácidos
capaces
de
atravesar
la
membrana
celular
(Figura
4).

Figura
4.-­-
Clonaje
del
receptor
beta
adrenérgico
y
concepto
de
familia
de
receptores
acoplados
a

proteínas
G.
El
conocimiento
de
la
secuencia
del
receptor
beta-­-2-­-adrenérgico
permitió
su

comparación
con
la
de
la
rodopsina
e
identificar
similitudes
en
su
estructura
global
y
en
la

secuencia
de
sus
dominios
transmembrana,
lo
que
permitió
proponer
la
existencia
de
una
familia

de
receptores
de
7
dominios
transmembrana
con
similares
rasgos
estructurales.

Al
mismo
tiempo,
el
laboratorio
de
Lefkowitz
también
descubrió
que
los

mecanismos
de
regulación
del
receptor
de
adrenalina
eran
muy
parecidos
a
los
de

la
rodopsina
de
la
retina.
Se
había
descrito
que
en
presencia
de
luz
la
rodopsina

activada
se
fosforilaba
en
su
dominio
intracelular
por
una
enzima
denominada

rodopsina
quinasa,
lo
que
promovía
su
desensibilización.
También
en
1986,

Benovic,
Mayor,
Caron
y
Lefkowitz
publicaron
un
artículo
en
Nature
(26)
en
el
que

identificaban
que
una
quinasa
similar,
denominada
quinasa
del
receptor
beta

adrenérgico
(ßARK
por
sus
siglas
en
inglés)
era
capaz
de
fosforilar
al
receptor

beta-­-2
adrenérgico
en
respuesta
a
adrenalina,
y
también
a
la
rodopsina
en

respuesta
a
la
presencia
de
luz
(Figura
5).

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