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J.
R.
Lacadena
y
F.
Mayor
Menéndez

Figura
6.-­-
Estructura
tridimensional
del
receptor
beta-­-2
adrenérgico
y
cambios
promovidos
tras
su

activación.
Los
trabajos
de
Kobilka
han
permitido
cristalizar
el
receptor
beta-­-2-­-adrenérgico

activado
por
agonista
en
complejo
con
la
proteína
G
e
identificar
las
principales
superficies
de

interacción
entre
estas
proteínas.
En
el
esquema
de
la
derecha
se
muestran
los
principales
cambios

conformacionales
promovidos
por
agonistas,
que
conducen
a
un
aumento
de
las
superficies

hidrofóbicas
que
se
ofrecen
a
las
proteínas
G
en
el
interior
de
la
célula
(esquema

modificado
de

www.nobel.org).

En
definitiva,
todos
estos
estudios
están
permitiendo
obtener
información

muy
relevante
sobre
las
distintas
conformaciones
activas
de
los
GPCRs
y
sobre

cómo
son
capaces
de
transmitir
información
al
interior
de
la
célula.
El
concepto

general
que
parece
emerger
es
que
la
familia
de
receptores
de
7
dominios

transmembrana
tendría
una
arquitectura
general
modular,
compuesta
por
un

módulo
de
unión
de
ligandos
y
otro
módulo
de
señalización
hacia
el
interior

celular
(Figura
7).

El
módulo
de
unión
de
ligandos,
formado
por
las
bucles
extracelulares
del

receptor

y
la
parte
más
externa
de
sus
dominios
transmembrana,
presenta
la

mayor
diversidad
entre
los
distintos
receptores
GPCR
(lo
que
permitiría
explicar

su
interacción
específica
con
múltiples
ligandos
diferentes)
y
sufre
cambios

conformacionales
menos
acusados
en
presencia
de
agonistas
(37).
Por
el
contrario,

el
modulo
de
señalización
hacía
el
interior
de
la
célula,
formado
por
la
parte
más

interna
de
los
dominios
transmembrana
y
por
los
bucles
intracelulares
del

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