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Sesión
científica
Premios
Nobel
2012

derivados
lipídicos,
péptidos
y
proteínas
en
múltiples
tejidos,
que
controlan

múltiples
aspectos
de
la
función
celular
y
de
la
homeostasis
del
organismo

(Figura
2).

Figura
2.-­-
Señalización
mediada
por
receptores
acoplados
a
proteínas
G.
La
llegada
del
agonista

promueve
la
interacción
del
receptor
con
la
proteína
G
y
el
intercambio
de
GDP
por
GTP,
lo
que
a
su

vez
conduce
a
la
disociación
de
las
subunidades
de
la
proteína
G
heterotrimérica,
que
pueden

entonces
interaccionar
con
efectores
específicos
y
controlar
una
gran
variedad
de
procesos

celulares
básicos,
la
percepción
sensorial
y
diversos
aspectos
de
la
homeostasis
del
organismo.
La

activación
de
las
proteínas
G
es
transitoria,
ya
que
su
capacidad
GTPasa
(estimuladas
por
las

proteínas
GAP
o
RGS)
vuelve
el
sistema
a
su
situación
basal.

Las
proteínas
G
son
interruptores
moleculares
que
se
activan

transitoriamente.
Estas
proteínas
pueden
encontrarse
en
dos
conformaciones

espaciales
diferentes:
una
forma
inactiva,
cuando
unen
al
nucleótido
GDP,
y
otra

forma
activada
capaz
de
unirse
con
otras
proteínas
celulares
denominadas

efectoras,
cuando
unen
GTP.
Pero
esta
activación
es
intrínsecamente
transitoria,
ya

que
estas
proteínas
son
GTPasas,
es
decir,
destruyen
al
cabo
de
un
breve
tiempo
el

GTP
transformándolo
de
nuevo
en
GDP,
y
vuelven
así
a
su
estado
basal.
Tanto
el

encendido
(intercambio
de
GDP
por
GTP)
como
el
apagado
(hidrólisis
de
GTP)
de

este
interruptor
molecular
se
pude
modular
por
su
interacción
con
otras
proteínas.

Hoy
sabemos
que
cuando
los
GPCR
reconocen
a
su
mensajero
(por
ejemplo,

el
receptor
de
adrenalina
a
la
adrenalina),
cambian
su
conformación
y
pueden

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