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P. 33

M.	
  C.	
  AVENDAÑO	
  

	
  

2.	
  Chorine,	
  V.;	
  (1945)	
  ”Action	
  of	
  nicotinamide	
  on	
  bacilli	
  of	
  the	
  species	
  Mycobacterium”,	
  C.	
  R.	
  Acad.	
  
Sci.	
  220,	
  150-­-151.	
  

3.	
  Fox,	
  H.	
  H.;	
  (1952)	
  “The	
  chemical	
  approach	
  to	
  the	
  control	
  of	
  tuberculosis”,	
  Science	
  116,	
  129-­-134.	
  

4.	
   Vilchèze,	
   C.;	
   Jacobs,	
   W.	
   R.;	
   (2007)	
   “The	
   Mechanism	
   of	
   Isoniazid	
   Killing:	
   Clarity	
   Through	
   the	
  
Scope	
  of	
  Genetics”,	
  Annu.	
  Rev.	
  Microbiol.,	
  61,	
  35-­-50.	
  

5.	
   Winder,	
   F.	
   G.;	
   Collins,	
   P.	
   B.;	
   (1970)	
   “Inhibition	
   by	
   isoniazid	
   of	
   synthesis	
   of	
   mycolic	
   acids	
   in	
  
Mycobacterium	
  tuberculosis”,	
  J.	
  Gen.	
  Microbiol.	
  63,	
  41-­-48.	
  

6.	
   Takayama,	
   K.;	
   Wang,	
   L.;	
   David,	
   H.	
   L.;	
   (1972)	
   “Effect	
   of	
   isoniazid	
   on	
   the	
   in	
   vivo	
   mycolic	
   acid	
  
synthesis,	
   cell	
   growth,	
   and	
   viability	
   of	
   Mycobacterium	
   tuberculosis”,	
   Antimicrob.	
   Agents	
  
Chemother.	
  2,	
  29-­-35.	
  

7.	
  Davidson,	
  L.	
  A.;	
  Takayama,	
  K.;	
  (1979)	
  “Isoniazid	
  inhibition	
  of	
  the	
  synthesis	
  of	
  monounsaturated	
  
long-­-chain	
   fatty	
   acids	
   in	
   Mycobacterium	
  tuberculosis	
   H37Ra”,	
   Antimicrob.	
   Agents	
   Chemother.	
   16,	
  
104-­-105.	
  

8.	
  Middlebrook,	
  G.;	
  (1954)	
  “Isoniazid	
  resistance	
  and	
  catalase	
  activity	
  of	
  tubercle	
  bacilli”,	
  Am.	
  Rev.	
  
Tuberc.,	
  69,	
  471-­-472.	
  

9.	
   Saroja.	
   D.;	
   Gopinathan,	
   	
   K.	
   P.;	
   (1973)	
   “Transduction	
   of	
   isoniazid	
   susceptibility-­-resistance	
   and	
  
streptomycin	
  resistance	
  in	
  mycobacteria”,	
  Antimicrob.	
  Agents	
  Chemother.,	
  4,	
  643-­-645.	
  

10.	
   Zhang,	
   Y.;	
   Heym,	
   B.;	
   Allen,	
   B.;	
   Young,	
   D.;	
   Cole,	
   S.;	
   (1992)	
   “The	
   catalase-­-peroxidase	
   gene	
   and	
  
isoniazid	
  resistance	
  of	
  Mycobacterium	
  tuberculosis”;	
  Nature,	
  358,	
  591-­-593.	
  

11.	
   Jonson,	
   K.;	
   Schultz,	
   P.	
   G.;	
   (1994)	
   “Mechanistic	
   studies	
   of	
   the	
   oxidation	
   of	
   isoniazid	
   by	
   the	
  
catalase	
  peroxidase	
  from	
  Mycobacterium	
  tuberculosis”,	
  J.	
  Am.	
  Chem.	
  Soc.,	
  116,	
  7425-­-7426.	
  

12.	
  Lei,	
  B.;	
  Wei,	
  C.	
  J.;	
  Tu,	
  S.	
  C.;	
  (2000)	
  “Action	
  mechanism	
  of	
  antitubercular	
  isoniazid.	
  Activation	
  by	
  
Mycobacterium	
   tuberculosis	
   KatG,	
   isolation,	
   and	
   characterization	
   of	
   inhA	
   inhibitor”,	
   J.	
   Biol.	
   Chem.,	
  
275,	
  2520-­-2526.	
  

13.	
   Winder,	
   F.;	
   (1960)	
   “Catalase	
   and	
   peroxidase	
   in	
   mycobacteria.	
   Possible	
   relationship	
   to	
   the	
  
mode	
  of	
  action	
  of	
  isoniazid”,	
  Am.	
  Rev.	
  Respir.	
  Dis.,	
  81,	
  68-­-78.	
  

14.	
   Hok,	
   T.	
   T.;	
   (1964)	
   “A	
   comparative	
   study	
   of	
   the	
   susceptibility	
   to	
   ethionamide,	
  
thiosemicarbazone,	
  and	
  isoniazid	
  of	
  tubercle	
  bacilli	
  from	
  patients	
  never	
  treated	
  with	
  ethionamide	
  
or	
  thiosemicarbazone”,	
  Am.	
  Rev.	
  Respir.	
  Dis.,	
  90,	
  468-­-469.	
  

15.	
  Larsen,	
  M.	
  H.;	
  Vilcheze,	
  C.;	
  Kremer,	
  L.;	
  Besra,	
  G.	
  S.;	
  Parsons,	
  L.;	
  et	
  al.;	
  (2002)	
  “Overexpression	
  of	
  
inhA,	
   but	
   not	
   kasA,	
   confers	
   resistance	
   to	
   isoniazid	
   and	
   ethionamide	
   in	
   Mycobacterium	
   smegmatis,	
  
M.	
  bovis	
  BCG	
  and	
  M.	
  tuberculosis”,	
  Mol.	
  Microbiol.,	
  46,	
  453-­-466.	
  

16.	
   Morlock,	
   G.	
   P.;	
   Metchock,	
   B-­-;	
   Sikes,	
   D.;	
   Crawford,	
   J.	
   T.;	
   Cooksey,	
   R.	
   C.;	
   (2003)	
   “ethA,	
  inhA,	
   and	
  
katG	
   loci	
   of	
   ethionamide-­-resistant	
   clinical	
   Mycobacterium	
   tuberculosis	
   isolates”,	
   Antimicrob.	
  
Agents	
  Chemother.,	
  47,	
  3799-­-3805.	
  

17.	
   Parikh,	
   S.	
   L.;	
   Xiao,	
   G.;	
   Tonge,	
   P.	
   J.;	
   (2000)	
   “Inhibition	
   of	
   InhA,	
   the	
   enoyl	
   reductase	
   from	
  
Mycobacterium	
  tuberculosis,	
  by	
  triclosan	
  and	
  isoniazid”,	
  Biochemistry,	
  39,	
  7645-­-7650.	
  

18.	
  Rozwarski,	
  D.	
  A.;	
  Grant,	
  G.	
  A.;	
  Barton,	
  D.	
  H.;	
  Jacobs,	
  W.	
  R.;	
  Sacchettini,	
  J.	
  C.;	
  (1998)	
  “Modification	
  
of	
  the	
  NADH	
  of	
  the	
  isoniazid	
  target	
  (InhA)	
  from	
  Mycobacterium	
  tuberculosis”,	
  Science	
  279,	
  98-­-102.	
  

19.	
   Mdluli,	
   K.;	
   Slayden,	
   R.	
   A.;	
   Zhu,	
   Y.;	
   Ramaswamy,	
   S.;	
   Pan,	
   X.;	
   et	
   al.;	
   (1998)	
   “Inhibition	
   of	
   a	
  
Mycobacterium	
  tuberculosis	
  beta-­-ketoacyl	
  ACP	
  synthase	
  by	
  isoniazid”,	
  Science,	
  280,	
  1607-­-1610.	
  

20.	
  Argyrou,	
  A.;	
  Vetting,	
  M.	
  W.;	
  Aladegbami,	
  B.;	
  Blanchard,	
  J.	
  S.;	
  (2006)	
  “Mycobacterium	
  tuberculosis	
  
dihydrofolate	
  reductase	
  is	
  a	
  target	
  for	
  isoniazid”,	
  Nat.	
  Struct.	
  Mol.	
  Biol.,	
  13,	
  408-­-413.	
  

21.	
  Timmins,	
  G.	
  S.;	
  Master,	
  S.;	
  Rusnak,	
  F.;	
  Deretic,	
  V.;	
  (2004)	
  “Nitric	
  oxide	
  generated	
  from	
  isoniazid	
  
activation	
   by	
   KatG:	
   source	
   of	
   nitric	
   oxide	
   and	
   activity	
   against	
   Mycobacterium	
   tuberculosis”;	
  
Antimicrob.	
  Agents	
  Chemother.,	
  48,	
  3006-­-3009.	
  

22.	
   Vilcheze,	
   C.;	
   Wang,	
   F.;	
   Arai,	
   M.;	
   Hazbon,	
   M.	
   H.;	
   Colangeli,	
   R.;	
   et	
   al.;	
   (2006)	
   “Transfer	
   of	
   a	
   point	
  
mutation	
  in	
  Mycobacterium	
  tuberculosis	
  inhA	
  resolves	
  the	
  target	
  of	
  isoniazid”,	
  Nat.	
  Med.,	
  12,	
  1027-­-
1029.	
  

296	
  

	
  
   28   29   30   31   32   33   34   35   36   37   38