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MANUEL DOMÍNGUEZ CARMONA AN. R. ACAD. NAC. FARM.

de la cadena. Las proteasas SH-dependientes, como las bacterianas,
la tripsina, pero no la quimiotripsina, cortan en un único punto a la
prototoxina formando a partir del extremo C-terminal, una cadena
H o pesada (de 97 a 105.000 daltones según el serotipo) que queda
unida a la L o ligera (de 53 y 60.000 daltones) por unión no cova-
lente y sobre todo por un puente disulfuro en la toxina A, que tiene
una molécula de zinc y por dos en la toxina B. La reducción de los
puentes disulfuro entre las dos cadenas separa dos fracciones con
actividad antigénica diferente; la H de 104.000 d y la L de 59.000. La
quimiotripsina separa en la holotoxina a la fracción H en dos partes
una la H1 de 50.000 d en la que radica la mayor actividad y otra de
100.000 d formada por la L y por la H2, a la cual la tripsina separa
la fracción H2. Esta disposición de la toxina aumenta la neurotoxi-
cidad. La toxina C1 esta formada por dos proteínas no ligadas la I y
la II.

La cadena H está constituida por la unión de una fracción llama-
da H1 de unos 50.000 daltons en cuyo seno hay un puente disulfuro
y la H2 que se separa unida a la L, formando el complejo L-H2, de
unos 100.000 daltons, separables por la tripsina y por la quimiotrip-
sina. Los pm de las subunidades H y la L son:

Tipo de toxina TABLA 2 Peso miolecular
de la cadena H
A Peso molecular (o fracción 2)
B de la cadena L
Ca (o fracción 1) 97.000
D 104.000
E 53.000
F 59.000 98.000
G 53.000 110.000
60.000 102.000
50.000 105.000
56.000

La destrucción o la reducción de los enlaces disulfuro con puffer
de Nicotinadenina dinucleótido al 1% en solución de Cloruro sódico

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