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JOSÉ CARLOS TUTOR AN. R. ACAD. NAC. FARM.
medio extracelular, y descartan que el aumento de Ea en la enferme-
dad hepatobiliar sea debido a que un aclaramiento disminuido conduz-
ca al envejecimiento de las isoformas circulantes AAP.
La eliminación con papaína de la parte hidrofóbica de la molécu-
la anfifílica nativa de la AAP, conduce a una forma enzimática solu-
bilizada de carácter hidrofílico, igual que la isoforma “normal” séri-
ca presente en individuos sanos. En pacientes con enfermedad
hepatobiliar, isoformas hidrofílicas más o menos proteolizadas pue-
den coexistir con los agregados de alta masa molecular de la forma
anfifílica. El tratamiento con papaína de muestras de estos pacientes
condujo a una progresiva disminución de la Ea de AAP, alcanzando
al cabo de 8 horas de incubación valores análogos a los encontrados
en individuos sanos (22). Estos resultados sugieren que la mayor Ea
de la AAP sérica en pacientes con enfermedad hepatobiliar, se debe-
ría a la presencia de la forma nativa anfifílica, mientras en individuos
sanos la forma enzimática circulante sería la hidrofílica.
En un grupo los pacientes con enfermedad hepática (n = 30) se
obtuvieron elevados coeficientes de correlación entre las actividades
séricas de FAL (previa exclusión de la isoforma ósea), GGT, 5’NU y
AAP (p < 0.001). Así mismo, se encontraron correlaciones significati-
vas entre las Ea de FAL y GGT (r = 0.472, p < 0.005), y de GGT y 5´NU
(r = 0.613, p < 0.001) (22). La elevada significación de la correlación
entre las Ea de GGT y 5’NU es esperable, teniendo en cuenta el aná-
logo efecto del grado de sialilación de la molécula sobre la Ea de am-
bas enzimas. En el caso de la FAL, en nuestro conocimiento, no se ha
estudiado aún el posible efecto de la sialilación sobre la Ea de la for-
ma hepática, pero su correlación con la de GGT fue asímismo signi-
ficativa, lo que permite suponer que podría tenerlo. Con respecto a la
AAP, el factor determinante de su Ea parece ser la proteolisis parcial
de la molécula, lo que justifica su falta de correlación significativa con
las Ea de GGT y 5´NU, a pesar de sus semejanzas bioquímico-estruc-
turales y de localización subcelular.
10. ß-N-ACETIL-HEXOSAMINIDASA (HEX, EC 3.2.1.52)
La Hex es una enzima lisosómica compuesta de dos tipos de cade-
nas polipeptídicas, denominadas subunidades a y ß, y codificadas por
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