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VOL. 76 (1), 59-84, 2010 METALOPROTEINASAS, MATRIZ EXTRACELULAR Y CÁNCER

Figura 1. Estructura de las MMP. (A) Dominios mínimos de las MMP (MMP7/
matrilisina, MMP26/endometasa). (B) MMP que contienen sólo un dominio hemo-
pexina (MMP1/colagenasa1, MMP8/colagenasa 2, MMP13/colagenasa 3, MMP18/
colagenasa 4, MMP3/estromelisina 1, MMP10/ estromelisina 2, MMP12/metalo-
elastasa, MMP19/RASI 1, MMP20/enamelisina, MMP22/CMMP, MMP27). (C) MMP
que se unen a gelatina (MMP2/gelatinasa A, MMP9/gelatinasa B). (D) MMP secre-
tadas activadas por furina (MMP11/estromelisina 3, MMP28/epilisina). (E) MMP
transmembrana (MMP14/MT1-MMP, MMP15/MT2-MMP, MMP16/MT3-MMP,
MMP24/MT5-MMP). (F) MMP ligadas a GPI (MMP17/MT4-MMP, MMP25/MT6-
MMP). (G) MMP con un dominio inserto similar a la vitronectina (MMP21/XMMP).
(H) MMP con un dominio rico en cisteína/prolina receptor IL-1 (MPP23). Pre,
secuencia señalizadora; Pro, propéptido con un zinc libre que se une al tiol (SH);
F, sitio susceptible a la furina; Zn, sitio catalítico de unión al Zn; II, insertos de
fibronectina que se unen al colágeno, H, región bisagra; TM, dominio transmem-
brana; C, cola citoplasmática; GPI dominio de anclaje del glicofosfatidil inositol;
C/P, cisteína/prolina; IL-1R, receptor de la IL-1; Vn, dominio similar a la vitrone-
ctina. El dominio hemopexina contiene cuatro repeticiones con un enlace disulfuro
entre la primera y la última (8).

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