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CARLOS FERNÁNDEZ TORNERO AN. R. ACAD. NAC. FARM.

Figura 3. Proceso de descodificación. A-B) Las tres bases descodificadoras
A1492, A1493 y G530 cambian drásticamente su conformación al unirse el ami-
noacil-ARNt correcto en el sitio A. El ARNr está coloreado en azul claro, la proteí-
na S12 en azul oscuro, el ARNm en gris, el peptidil-ARNt del sitio P en verde y el
aminoacil-ARNt en morado. C-E) Red de puentes de hidrógeno (representados con
líneas de puntos) que se establece entre el par codón/anticodón y las bases des-
codificadoras de la subunidad 30S, que es más estricta en los casos de las posicio-
nes 1 y 2 (C, D) que en el caso de la posición 3 (E). Figura extraída de Schmeing
& Ramakrishnan (16), a lo que se debe la nomenclatura en inglés.

(aparecido el mismo mes en el que se anunció la concesión del
Nobel) del laboratorio de Ramakrishnan (17). El ARNt, que llega al
ribosoma en un complejo ternario con el factor de elongación EF-Tu
y una molécula de GTP, sufre una distorsión en su estructura al
quedar fijado por las tres bases nitrogenadas descodificadoras. Esto
provoca un importante cambio conformacional en EF-Tu que con-
duce a la hidrólisis de la molécula de GTP, con lo que EF-Tu se
separa del ribosoma. El ARNt, liberado entonces de la distorsión
provocada durante la descodificación, recupera su estructura de
mínima energía de forma espontánea. Como consecuencia de dicho
proceso, que se conoce con el nombre de acomodación, su extremo
aminoacil pasa a ocupar el sitio A de 50S en el sitio activo del
ribosoma, quedando así preparado para la catálisis.

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