Page 73 - 76_01

VOL. 76 (1), 119-136, 2010 NOBEL DE QUÍMICA 2009: ESTRUCTURA ATÓMICA...

Figura 4. Serie de estructuras que explican la catálisis del enlace peptídico.
A) Subunidad 50S que muestra la localización del PTC, en naranja, en el fondo de
un túnel en dicha subunidad, coloreada en gris para el ARNr y negro para las
proteínas. B) Detalle del PTC vacío con los nucleótidos más importantes en mode-
lo de varillas. Se distinguen dos surcos que corresponden a los sitios de unión A
(izquierda) y P (derecha) de los ARNt. C) Estructura de 50S con los análogos de
los sustratos aminoacil-ARNt (morado) y peptidil-ARNt (verde) posicionados en la
orientación adecuada para que se lleve a cabo el ataque nucleofílico. D) Detalle del
área rodeada por una línea de puntos roja en el panel anterior (C). Se destacan el
nucleófilo con un círculo rojo y los puentes de hidrógeno que asisten la catálisis
mediante líneas punteadas negras. El ataque nucleofílico se simboliza con una
flecha roja. E) Estructura de 50S en complejo con un análogo del intermediario de
la reacción. F) Estructura de 50S en complejo con un análogo del producto de la
catálisis. Los paneles B-F han sido extraídos de un video preparado en el labora-
torio de Steitz (http://www.youtube.com/watch?v=OaQan4O0K_Q).

5.3. Terminación

La elongación de la cadena polipeptídica continúa hasta que
un codón de terminación alcanza el sitio A en la subunidad 30S. El
codon de terminación es reconocido por un factor de terminación de
clase I (RF1 o RF2), que se une al ribosoma en conformación exten-
dida como han mostrado las estructuras cristalográficas obtenidas
en los laboratorios de Noller y Ramakrishnan (25, 26). En dicha
conformación, el motivo de tres aminoácidos conservados (GGQ) se
inserta en el sitio activo del ribosoma y lleva a cabo la catálisis de

131