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VOL. 76 (1), 119-136, 2010 NOBEL DE QUÍMICA 2009: ESTRUCTURA ATÓMICA...

tremos y, en el otro, contienen una secuencia de tres nucleótidos
complementarios a los codones, llamada anticodón. La secuencia
de nucleótidos del anticodón determina el aminoácido que es trans-
portado por un determinado ARNt. El ribosoma presenta tres sitios
de unión diferentes para los ARNt. El sitio P (o del peptidilo) aloja
al ARNt que porta la cadena polipeptídica en curso de síntesis. El
sitio A (o del aminoacilo) recibe al ARNt que trae el nuevo aminoá-
cido para ser incorporado a la cadena polipeptídica tras la catálisis.
El sitio E (o de salida) alojará al ARNt vacío que se genera tras cada
ciclo de catálisis.

Figura 1. Las tres etapas fundamentales del proceso de elongación: desco-
dificación (A), catálisis (B) y traslocación (C). El ribosoma está representado
con las subunidades 50S y 30S en naranja y azul, respectivamente (en ambos casos
el ARNr se ha coloreado más claro y las proteínas más oscuras). El ARNm se
muestra como una línea recta negra, y sus nucleótidos se han apilado artificial-
mente en grupos de tres para destacar los codones. Los aminoácidos aparecen
como círculos grises, bien unidos directamente a un extremos de los ARNt (mo-
léculas con forma de L) o bien formando la cadena polipeptídica. Las flechas
amarillas indican los movimientos más importantes que ocurren en cada una de
las etapas (selección del ARNt correcto, transferencia del peptidilo y deslizamiento
del molde y los sustratos).

Se pueden distinguir tres etapas fundamentales en la síntesis
proteica: iniciación, en la que se ensamblan las dos subunidades del
ribosoma con el ARNm y el primer ARNt; elongación, en la que se
produce la polimerización de la cadena polipeptídica; y terminación,
en la que se libera la proteína recién sintetizada y se reciclan los
componentes del ribosoma. La elongación es un proceso repetitivo
en el que cada ciclo, que corresponde a la adición de un aminoácido,
consta a su vez de tres pasos (Figura 1). El primero, conocido con

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