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CARLOS FERNÁNDEZ TORNERO AN. R. ACAD. NAC. FARM.
el grupo hidroxilo en posición 2’ del último nucleótido del ARNt en
el sitio P (en verde), quedando así con una cierta carga negativa que
lo convierte en nucleófilo. A su vez, una molécula de agua colocada
en un lugar estratégico por el ARNr de 50S, de manera indirecta,
empobrece en electrones el átomo de C del grupo carbonilo del úl-
timo aminoácido de la cadena polipeptídica que está conjuga-
do mediante enlace éster con el ARNt del sitio P, convirtiéndolo en
un electrófilo (Figura 4D). El ataque propiamente dicho, se produce
entonces de forma espontánea (Figura 4E), dando lugar a la trans-
ferencia de la cadena polipeptídica del ARNt del sitio P al del sitio
A y quedando el primero vacío (Figura 4F).
Estos resultados, combinados con diversos estudios enzimáti-
cos (21), han permitido concluir que la principal fuerza catalítica
del ribosoma es la colocación de los sustratos en una posición y
orientación idóneas para que se produzca la reacción, no participan-
do de modo directo en la catálisis. Esto, unido al reciente trabajo
del laboratorio de Ramakrishnan en el que se demuestra la partici-
pación de ciertos residuos de las proteínas L12 y L16 en el posicio-
namiento de los ARNt (22), sugiere que la idea de que el ribosoma
es una ribozima debe ser tomada con cautela.
La siguiente etapa es la traslocación del molde (ARNm) y los ARNt
en los sitios P y A a lo largo del ribosoma, pasando a ocupar éstos los
sitios E y P, respectivamente, y quedando el nuevo codón preparado
para comenzar un nuevo ciclo de adición de aminoácido a la cadena
polipeptídica. Un reciente trabajo (aparecido el mismo mes en el que
se anunció la concesión del Premio Nobel) del laboratorio de Ra-
makrishnan (23) explica el mecanismo de este proceso, que ocurre con
la ayuda del factor de elongación EF-G y liberación de energía.
La repetición de los tres pasos que constituyen la elongación
(descodificación, catálisis del enlace peptídico y traslocación) tiene
como consecuencia la formación de la cadena polipeptídica. Dicha
cadena debe atravesar un túnel de salida que recorre de parte a parte
la subunidad 50S y que tiene forma tubular, por lo que no es posible
el plegamiento de la proteína en su interior (9). Sin embargo este
túnel posee propiedades dinámicas para el control del avance de la
cadena polipeptídica y, por tanto, interviene en el control del proce-
so de traducción (24).
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