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MERITXELL NUS Y COLS. AN. R. ACAD. NAC. FARM.
3,93*10–5) y por el nuevo método (26) Km = 1,442*10–3 (IC 95% =
5,01*10–3 – 3,39*10–3) y Vmax = 1,854*10–4 (IC 95% = 1,54*10–5 – 3,86*
10–4). Con el nuevo método (26) se obtuvieron una Vmax y una Km
mucho más altas que con el método de Eckerson y col. (12) y además
más elevadas que en humanos por ambos métodos, por lo que se
puede concluir que la arilesterasa de ratones es más activa que la de
humanos.
El estudio con los distintos tampones (SBF, SBFp, SBFc, SBFb)
dio lugar a diferentes resultados sobre el efecto de los iones Cl– y
HCO3–, y de los agentes tamponantes Tris y HEPES que serán co-
mentados en el siguiente apartado.
CARACTERIZACIÓN Y REGULACIÓN
DE LA ACTIVIDAD ARILESTERASA
1. Inhibidores de la actividad arilesterasa
1.1. Metales de transición
En el año 1960, Erdos y col. (28) ya identificaron a los metales
de transición como inhibidores de la arilesterasa, pero su mecanis-
mo de inhibición no fue descrito hasta décadas más tarde (19, 29)
(Tabla 6).
TABLA 6. Mecanismo de inhibición de la actividad arilesterasa
por metales de transición
Metales Mecanismo de inhibición
Cu2+ y Hg2+ Unión al –SH de la cys284 según (29)
Unión al grupo carbonilo del sustrato inhibiendo
Mn2+, Co2+, Ni2+, Zn2+, Cd2+ su unión al Ca1 (19)
La3+ Unión a hys del sitio catalítico (19)
Unión al sitio de unión del Ca2+ (19)
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