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VOL. 74 (2), 181-201, 2008 ARILESTERASA. ASPECTOS METODOLÓGICOS...

2.4.1.3. Si llevan AGS de cadena corta (es decir, restos
de AGS que han sido cortados), la estimulación
de la actividad arilesterasa es más potente que
en los otros dos casos.

2.4.2. Esfingomielina. Estimula la actividad arilesterasa pero no
la paraoxonasa.

2.4.3. Dimiristoilfosfatidilglicerol. Es un fosfolípido con carga
negativa que parece estimular sólo la arilesterasa de for-
ma dosis-dependiente e inhibir la paraoxonasa.

2.4.4. Fosfatidilinositol de la soja. También es un fosfolípido de
carga negativa que estimula la arilesterasa e inhibe la
paraoxonasa.

3. Sustratos de la actividad arilesterasa

3.1. Acetato de fenilo

Su producto es el fenol que absorbe a 270 nm. Es un sustrato
artificial específico de este enzima que fue propuesto por Eckerson
y col. (12). Hasta el momento es el que ha producido los mejores
resultados.

3.2. Acetato de p-nitrofenilo

Su producto es el p-nitrofenol que absorbe a 410 nm. No es un
sustrato muy específico, por lo que hay que añadir en el medio inhibi-
dores de la acetilcolinesterasa que también hidrolizan este sustra-
to (36). Además la velocidad de hidrólisis es la mitad que cuando se
utiliza el acetato de fenilo (37). Es más, la introducción de cualquier
sustituyente en la posición produce una disminución muy importante
de la actividad arilesterasa, ya que según parece es más importan-
te para estabilizar el estado de transición del enzima la basicidad de
Lewis del oxígeno del grupo carbonilo que el pKa (37).

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