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VOL. 74 (2), 181-201, 2008 ARILESTERASA. ASPECTOS METODOLÓGICOS...

1. Que esta inhibición se deba a que el sustrato de la arileste-
rasa, el acetato de fenilo, se une a la albúmina, por lo que el
enzima ya no podrá hidrolizarlo. Esta conclusión se ve refor-
zada por un estudio previo en el que se demostró que el
acetato de fenilo en un tampón de pH = 7,6 y de fuerza iónica
= 0,2 M se une a la albúmina (32). Sin embargo, la fuerza de
unión no resultó ser demasiado alta, y desconocemos si sería
suficientemente alta para competir con la PON1.

2. Que la inhibición se deba a la unión de la PON1 a la albúmi-
na inhibiéndose la actividad arilesterasa. Para alcanzar esta
hipótesis nos basamos en un estudio llevado a cabo por Or-
tigoza-Ferando y col. (33), en el que encontró dos bandas por
electroforesis al purificar la PON1. Una banda que supuso
era PON1 aislada que presentaba actividad arilesterasa, y otra
banda en la que aparecía la PON1 unida a albúmina y no
demostraba actividad arilesterasa. Por tanto, nosotros pode-
mos asumir que puesto que actualmente se ha demostrado
que existe una única PON1, las dos bandas encontradas se
trataban del mismo enzima pero cuando se encuentra unido
a la albúmina se inhibe su actividad arilesterasa, por interac-
ciones albúmina-PON1.

2. Potenciadores de la actividad arilesterasa

2.1. Calcio

La PON1 es un enzima dependiente de Ca2+. Se ha aceptado
en el método de Eckerson y col. (12) que la concentración óptima
es de 0,9 mM. En el estudio de Lorentz y col. (17) se llegó a la
errónea conclusión de que el Ca2+ era potenciador de la arilesterasa
hasta una concentración de 0,4 mM. Sin embargo, Nus y col., usan-
do el SBF, concluyeron que con una concentración fisiológica de
Ca2+ = 2,5 mM se obtienen mejores resultados (26, 27).

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