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VOL. 73 (4), 1199-1236, 2007 BIOCATÁLISIS APLICADA A LA QUÍMICA...

juegan un importante papel en la estereoselectividad de la enzima.
Esto es la (+)S-carvona mantiene la S-estereopreferencia observada
en los disolventes aquirales mientras la (-) R-carvona cambia la
enantioselectividad a largos tiempos de reacción (16) (Figura 3).

FIGURA 3. Esterificacion de (+)S-ketoprofeno y (-)R-ketoprofeno
con n-propanol en presencia de (+)S-carvona y (-)R-carvona catalizada por lipasa

B de C. antártica.

Sin embargo uno de los factores que más afecta al rendimiento
final de reacción cuando trabajamos en medios orgánicos usando
lipasas, es el contenido en agua y más concretamente la cantidad de
agua unida a la proteína. Las características de esta agua unida han
atraído un gran interés debido a que estas moléculas mantienen la
estructura de la proteína en el medio orgánico (17). Esto está apo-
yado por la idea de que un nivel mínimo de hidratación se requiere
para que una enzima sea activa y éste varía con el tipo de enzima
como demostramos con la técnica de RMN de agua (18). En el caso
de enzimas liofilizadas el agua juega un papel fundamental ya que
ayuda a mantener la conformación activa y por otra parte favorece
la síntesis frente a la hidrólisis. Dada la necesidad de controlar la
cantidad de agua del sistema la determinación del parámetro aw a
partir de la isoterma de adsorción de agua ha dado excelentes resul-
tados (19). Esta se ha de determinar con la lipasa en aire y en el
disolvente y por último solo con el disolvente (19). Por otra parte el

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