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VOL. 73 (2), 501-535, 2007 BIOTECNOLOGÍA BLANCA E INDUSTRIA FARMACÉUTICA

FIGURA 3. Reacciones de hidrólisis, síntesis y de transferencia de grupos
catalizadas por las lipasas.

Los trabajos llevados a cabo por nuestro grupo de trabajo (12-15)
han demostrado que en el caso de las hidrolasas y más concretamen-
te las lipasas pueden llevar a cabo reacciones inversas a la hidrólisis.
Para mantener la actividad enzimática parece ser que se necesita de
una mínima cantidad de agua. Esta cantidad es a veces considera-
blemente menor que una monocapa de agua alrededor de las molé-
culas de enzima. El resto del medio puede ser el disolvente no con-
vencional, lo que equivale a trabajar con la enzima con una cantidad
de agua superior a la que corresponde al agua de cristalización.

Estas moléculas de agua actuarían como un lubricante frente al
disolvente manteniendo intacta la estructura de la proteína tal como
se indica en la Figura 4. El grado de hidratación de la enzima es el
parámetro clave. La determinación de la cantidad de agua necesaria
para cada enzima se puede llevar a cabo mediante su isoterma de
adsorción de agua. En principio el agua se une a los sitios ionizables
de la proteína. Cuando añadimos más agua, ésta se une a los sitios
polares y cargados y posteriormente se alcanza la monocapa de agua,
hasta que finalmente la enzima muestra propiedades termodinámi-
cas en disolución.

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