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J. TAMARGO MENÉNDEZ  AN. R. ACAD. NAC. FARM.

mentos transmembrana más próximos al extremo C-terminal, los
implicados en el ensamblaje de las subunidades a.

    Gulbis y cols (35,39) analizaron, con una resolución de 2.1 Å, la
interacción citoplasmática entre la subunidad a Kv1.1 de rata y la
subunidad Kvß2.1, en concreto, la región correspondiente a los re-
siduos 36 a 367, es decir, sin el extremo N-terminal. El importante
papel dela región T1 en la interacción con la subunidad Kvß2.1 quedó
demostrado al comprobar que su supresión, pero no la del extremo
C-terminal, impide el ensamblaje entre ambas subunidades. La es-
tructura de la región central de Kvß2.1 es un tetrámero, con cada
monómero formado por un barril TIM de 90×90×40 Å y un corazón
de ocho láminas ß paralelas envueltas por hélices-a. La región T1
forma una plataforma de anclaje para la subunidad Kvß2.1, formán-
dose un complejo T14ß4 en el que los dominios T1 quedan miran-
do hacia la boca citoplasmática del poro y la subunidad ß hacia
el citoplasma. El poro se comunica con el citoplasma a través de
unas aperturas laterales cargadas localizadas por encima de dicho
complejo.

Canales que presentan dos segmentos transmembrana
y un poro (2 TM-1P)

    Dentro de este grupo existen 7 subfamilias (Kir1-Kir7) codifica-
das por genes KCNJ, que generan corrientes que presentan rectifica-
ción interna, es decir, que conducen más iones K+ hacia adentro que
hacia fuera de la célula. La conductancia de los canales Kir al es
máxima a potenciales cercanos al nivel del potencial de equilibrio
para el K (-90 mV), pero disminuye con la despolarización, por lo
que juegan un importante papel en el control del potencial de reposo
celular, evitando una pérdida masiva del K+ intracelular. Los canales
Kir están formados por homo o heterotetrámeros de 4 subunidades
a y 4 ß. La subunidad a está formada por dos segmentos transmem-
brana (M1, M2), similares a los S5 y S6 de la familia Shaker, entre
los que se dispone la región P que contiene la secuencia G(Y/F)G y
con los extremos N- y C-terminales citoplasmáticos (7,40). Aunque
los Kir no presentan un dominio análogo al S4 de otros canales
iónicos (sensor de voltaje) existe una región, denominada M0, con
cierta homología y con repeticiones de residuos cargados. El domi-

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