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J. TAMARGO MENÉNDEZ AN. R. ACAD. NAC. FARM.

Cuando el canal se abre, los iones de K+ hidratados entran rápi-
damente en el tunel hidrofílico y desembocan en la cavidad; ambas
estructuras están rodeadas de cadenas laterales hidrófobas, minimi-
zándose la interacción electrostática del K+ con el canal; se crea así
una ruta de baja resistencia para el movimiento de K+ desde el cito-
plasma hasta el filtro de selectividad. A nivel de la cavidad, las hé-
lices del poro (P) están orientadas de tal forma que dirigen sus
extremos C-terminales electronegativos hacia el centro de la misma,
lo que genera un campo eléctrico negativo que atrae y neutraliza la
carga de los iones K+ hidratados. Sin embargo, el filtro de selectivi-
dad está tapizado por átomos de oxígeno de los grupos carbonilo de
las cadenas de los aminoácidos que forman la secuencia GYG. Cuan-
do un ión K+ entra en el filtro de selectividad se deshidrata, y para
compensar el coste energético de la pérdida de agua, los átomos de
oxígeno entran en contacto con el ión y lo estabilizan. Una vez que
los iones K+ han penetrado en la parte final del poro, la fuerza de
atracción entre el ión K+ y el filtro de selectividad se ve perfectamen-
te compensada por la fuerza de repulsión entre los iones y se pro-
duce su rápida salida hacia el espacio extracelular.

Subunidades ß. Aunque la expresión heteróloga de las subunida-
des a es suficiente para generar canales de K+ funcionales, para
reproducir las características de los canales nativos es necesario su
coexpresión con subunidades ß (32,33). Algunas subunidades ß
(Kvß1-4) carecen de segmentos transmembrana y de puntos de gli-
cosilación, lo que sugiere que se trata de proteínas intracitoplasmá-
ticas (Kvß1-4), mientras que otras subunidades, codificadas por ge-
nes de la familia KCNE (MinK, MirP1) poseen un segmento
transmembrana. Otro ejemplo de subunidades ß son los receptores
para sulfonilureas SUR de los canales Kv6.1 y Kv6.2, que contienen
12 segmentos transmembrana y dos puntos de unión para nucleóti-
dos (34). La interacción entre las subunidades a y ß de los canales
Shaker implica el dominio N-terminal hidrofílico de la subunidad a
y el C-terminal de la ß (32,33).

Las subunidades Kvß1.1-1.3, Kvß2.1 y Kvß3.1 se unen a las subu-
nidades a de los canales Kv1, mientras que las Kvß4 se asocian a los
canales Kv2 (32,33). La subunidad Kvß1.1 acelera la inactivación
tipo-N de los canales Kv1.1, Kv1.2 y Kv1.4 y la tipo-C del canal Kv1.5
y desplaza la curva de activación hacia niveles más hiperpolarizados

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