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VOL. 70 (1), 9-31, 2004 ACTIVIDAD CELULAR

de potencial de membrana; las subunidades Kvß1.2 y Kvß1.3 acele-
ran tanto la inactivación tipo N como la C, a la vez que modifican
su dependencia de voltaje y la velocidad de deactivación de los ca-
nales Kv1.4. La Kvß2.1 acelera la inactivación de los canales Kv1.4
y Kv1.5 y desplaza la curva de activación hacia niveles más hiperpo-
larizados.

La estructura de la subunidad Kvß2.1 del canal KcsA ha sido
determinada mediante cristalografía de rayos X con una resolución
de 2.8Å por Gulbis y cols (35). Como otras proteínas integrantes de
los canales de K+, las subunidades Kvß2.1 son un homotetrámero de
oxidoreductasas que contienen un punto activo con actividad cata-
lítica y un cofactor NADPH (adenina nicotinamida adenina dinu-
cleótido reducida). Sin embargo, se desconoce el sustrato específico
del sitio activo de la subunidad ß, su función biológica y la estequi-
mometría a/ß en los distintos canales Kv. Además, dichos autores
proponen que la subunidad ß podría funcionar como un sistema
óxido-redox del canal de K+, de tal forma que la apertura-cierre del
mismo podría estar regulado por transiciones NADPH-NADP+, lo que
concuerda con el hallazgo de que la coexpresión de canales Kv con
subunidades ß confiere sensibilidad al O2 (36).

Las subunidades Kvß1.1, Kvß2.1 y Kvß4.1 pueden actuar como
chaperones, facilitando el ensamblaje de las subunidades a y ß y
su tráfico hacia la superficie, facilitando la expresión de las subuni-
dades a en determinados puntos de la membrana en los que se unen
a una superfamilia de proteínas que presentan dominios PDZ y
SH3 (37). Las subunidades KChIPs (Kv Channel Interaction Protein)
regulan la función y expresión de los canales que generan corrientes
transitorias sensibles a 4-aminopiridina (Kv2.1, Kv1.3 y Kv4.3) y la
subunidad KChAP (K+ Channel Associated Protein) regula las de los
canales Kv1.3, Kv2.1 y Kv4.3 (38).

Ensamblaje de las subunidades a del canal. La región T1 (de
tetramerización) que precede al segmento S1 (residuos 83-196) y las
cisteínas en posiciones 55, 96 y 505, están encargadas del ensambla-
je de las 4 subunidades a para formar homotetrámeros en los cana-
les de las familias Shaker y Shal, a la vez que impide el ensamblaje
heteromérico de las subunidades a de distintas familias. Sin embar-
go en los canales de las subfamilias HERG y KCNQ serían los seg-

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