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VOL. 70 (1), 9-31, 2004 ACTIVIDAD CELULAR

éstos y, en general, de todos los canales iónicos. La subunidad a
de este canal bacteriano, que no es voltaje-dependiente, presenta
sólo dos segmentos transmembrana (M1 y M2) que serían análogos
a los segmentos S5 y S6 de los canales Kv, conectados por la región
del poro de unos 30 aminoácidos, que incluye la hélice del poro (P)
y el filtro de selectividad y se localiza en la superficie externa de la
membrana (figura 2). A pesar de ello, su secuencia aminoacídica
es similar a la de otros canales de K+, como los Kv, los Kir o los
activados por ligandos. El segmento M1 mira hacia la membrana
y el M2 está inclinado unos 25º con respecto al plano de la mem-
brana, por lo que delimita la entrada citoplasmática del poro del
canal. El resultado es una estructura que asemeja un cono inver-
tido, cuya base se dispone hacia la superficie de la membrana
celular. La longitud del poro es de 45 Å, iniciándose en la cara
citoplasmática por un túnel hidrofílico de 18 Å de longitud, que se
abre en una cavidad ancha de unos 10 Å de diámetro, aproxima-
damente en el centro de la membrana; tras la cavidad, el poro se
estrecha considerablemente, constituyendo esta barrera el filtro de
selectividad. Éste está formado por las cadenas polares-carbonilo
de las secuencias GYG y determina una región de 12 Å de longitud
con una luz tan estrecha que sólo pueden atravesarla los iones K+
deshidratados que alcanzan el medio extracelular.

AB

FIGURA 2. Estructura de la subunidad a del canal KcsA procedente de Streptomyces
lividans. A) Topografía general, en la que se muestran los dos dominios transmem-
brana (M1, M2) y el poro (P), asi como la secuencia GYG del filtro de selectividad.
B) Representación tridimensional del tetrámero del canal KcsA. F. C y E indican,
respectivamente, al filtro de selectividad, la cavidad y la entrada interna del canal.

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