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CECILIO
GIMÉNEZ

Figura
8.-­-
Esquema
de
una
sinapsis
glutamatérgica.
Están
representadas
algunas
de
las
proteínas

típicas
de
este
tipo
de
sinapsis.
GLYT1,
transportador
de
glicina.
GLT1,
transportador
de
glutamato.

Receptores
e
glutamato
del
tipo
AMPA
y
NMDA.

Nuestro
grupo,
junto
con
un
grupo
noruego,
describió
hace
años
la

distribución
regional
y
celular
de
los
transportadores
de
glicina
(60,
61).

Concretamente,
la
proteína
GLYT1
parecía
ser
exclusivamente
de
origen
glial

frente
a
nuestro
anticuerpo
generado
contra
el
extremo
carboxilo
de
la
proteína.

De
cualquier
manera,
detectamos
mensajeros
de
la
misma
en
células
neuronales.

Esta
contradicción
se
aclaró
diez
años
después
tras
generar
un
nuevo
anticuerpo

contra
el
extremo
amino
de
la
misma.

A
través
de
experimentos
de
inmunohistoquímica
identificamos
y

localizamos
al
transportador
de
glicina
GLYT1
en
elementos
neuronales
del

cerebro
estrechamente
relacionados
a
vías
glutamatérgicas
(62).
Por
otra
parte,

mediante
microscopía
electrónica
pudimos
hacer
una
localización
ultraestructural

de
GLYT1.
La
tinción
aparecía
en
terminales
sinápticos
de
sinapsis
asimétricas
de

muchos
elementos
neuronales.
Con
técnicas
de
microscopía
electrónica
post-­-
embeding

pudimos
ver
la
acumulación
de
partículas
de
oro
en
densidades

postsinápticas
y
en
zonas
activas
presinápticas.

Por
otra
parte,
mediante
estudios
bioquímicos
y
de
biología
molecular
y

celular
demostramos
la
colocalización
de
GLYT1
y
GLT1
con
la
proteína
de

andamiaje
PSD95
y
a
su
vez
con
los
receptores
NMDA
(63,
64).
Experimentos
de

microscopía
confocal
utilizando
diferentes
fluoróforos
demostraron
claramente
la

interacción
de
GLT1
con
PSD95
en
espinas
dendríticas.
En
estos
trabajos
no
sólo

vimos
la
co-­-localización
de
estas
proteínas
con
técnicas
de
biología
celular,
sino

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