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CARLOS FERNÁNDEZ TORNERO AN. R. ACAD. NAC. FARM.

6. CONCLUSIÓN: LO QUE AÚN NOS QUEDA
6. POR DESCUBRIR

En este documento he pretendido resumir los hallazgos más
importantes que han conducido a la concesión del Premio Nobel de
Química en 2009, al habernos desvelado, al nivel de detalle atómico,
numerosos misterios acerca de cómo el ribosoma lleva a cabo la
síntesis de proteínas. Recomiendo al lector interesado el visionado
de un excelente video, preparado en el laboratorio de Ramakrishnan,
que integra la mayor parte de la información estructural sobre dicho
proceso biológico de que se dispone: http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/
ribo/homepage/movies/translation_bacterial.wmv.

Sin embargo existen todavía algunas etapas del proceso de tra-
ducción, como la iniciación y la terminación, que sería interesante
comprender mejor. Además, las estructuras atómicas resueltas hasta
el momento corresponden a ribosomas bacterianos, por lo que todas
las miradas se dirigen ahora hacia el ribosoma eucariota, más com-
plejo y dinámico. No cabe duda de que la cristalografía de rayos X
seguirá constituyendo una herramienta esencial en esta dirección,
pero no debemos olvidar que la microscopía electrónica está alcan-
zando niveles de detalle cada vez más elevados, y hoy día existen
ejemplos de estructuras atómicas obtenidas mediante su aplicación.
Puesto que esta técnica permite abordar procesos de mayor dinamis-
mo y complejidad, resulta lógico pensar que su combinación con la
cristalografía de rayos X nos proporcionará una visión más comple-
ta sobre los fascinantes mecanismos que subyacen al proceso de la
síntesis proteica.

7. BIBLIOGRAFÍA

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lips, D. C. (1958) A three-dimensional model of the myoglobin molecule ob-
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