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ÁNGEL REGLERO Y COLS. ANAL. REAL ACAD. NAC.. FARM.

entre 5 y 6. Las variaciones en el mismo, dependen de la naturaleza
del sustrato (97) la naturaleza de la solución amortiguadora (839 y
la fuerza iónica cuando se hidrolizan sustratos glicolipídicos (98).

i) Activadores e inhibidores. Diversos estudios han demostra-
do que algunas sialidasas requieren cationes divalentes, siendo el
más efectivo el Ca2+, para su actividad enzimática (83, 96). En el
caso de la sialidasa de V. cholerae los iones Ca2+ influyen más en la
estabilidad de la enzima que en la unión enzima-sustrato.

Los compuestos inhibidores de la enzima sialidasa pueden ser
divididos en cuatro grupos: 1) compuestos naturales de alto peso
molecular; 2) compuestos naturales de bajo peso molecular; 3) com-
puestos sintéticos y 4) iones inorgánicos y EDTA (14).

MECANISMOS DE SIALILACIÓN DE LA SUPERFICIE
CELULAR EN MICROORGANISMOS

Los microorganismos que modifican sus superficies celulares con
ácidos siálicos frecuentemente no son reconocidos como agentes
extraños por el hospedador por lo que son capaces de evitar o inhi-
bir la respuesta inmune (57). Se han descrito cuatro mecanismos de
sialilación de la superficie celular en microorganismos (99).

Síntesis «de novo»

Como se ha citado anteriormente, la mayoría de las bacterias no
son capaces de sintetizar ácidos siálicos. E. coli K1 y N. meningitidis
fueron los primeros microorganismos en los que se demostró la sín-
tesis de Neu5Ac desde metabolitos simples (ver Tabla II). Los ge-
nes que codifican para enzimas implicadas en la biosíntesis, acti-
vación y polimerización de Neu5Ac están localizados en un frag-
mento de ADN de 17-19 kb que puede diferenciarse en tres regiones
(100, 101).

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