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VOL. 73 (4), 833-871, 2007 ÁCIDOS SIÁLICOS: DISTRIBUCIÓN...

enlaces en los que los ácidos siálicos se encuentran en cadenas ra-
mificadas en oligosacáridos.

f) Influencia de la fracción no glicánica. Se ha observado que
la fracción no glicánica de los sustratos sintéticos de las sialidasas
no influye en la velocidad de hidrólisis de las enzimas de V. cholerae
y del virus influenza (14). También es conocido que la introducción
de una carga positiva en la fracción no glicánica conduce a un in-
cremento de los valores de la Km en la sialidasa de V. cholerae.
Algunos estudios han destacado la existencia de un centro hidrofó-
bico distinto del centro catalítico tanto en la sialidasa de V. cholerae
como en la enzima de C. perfringens (14). Estas observaciones han
sido apoyadas por estudios realizados con sialidasas de mamíferos,
protozoos y bacterias en los que se observó que las enzimas que
demostraban afinidad por el ácido N-(4-nitrofenil) oxámico (ligando
muy hidrofóbico) también demostraban baja actividad sialidásica en
sustratos sintéticos con fracciones no glicánicas hidrofóbicas, mien-
tras que las enzimas que no tenían tal afinidad hidrolizaban los
sustratos sintéticos rápidamente tanto si tenían como si no fraccio-
nes no glicánicas hidrofóbicas (95).

g) Enlaces glicosídicos. La presencia de enlaces a(2-3), a(2-6)
y a(2-8) en diferentes carbohidratos ha suscitado una serie de cues-
tiones acerca de la especificidad de las sialidasas frente a diferentes
enlaces glicosídicos. Se sabe que las sialidasas virales hidrolizan los
enlaces a(2-3) a mayor velocidad que la que realizan sobre uniones
a(2-6), mientras que la velocidad de hidrólisis de los enlaces a(2-8)
es entre moderada y escasa en diferentes sialidasas víricas (83, 96).
Las sialidasas bacterianas tienen especificidad glicosídica menos
marcada que la existente en las enzimas virales, llegando sólo a ser
significativa a concentraciones bajas de la enzima (70, 83, 96). En
cuanto a las sialidasas de mamíferos no existen muchos estudios
sobre estos aspectos, pero algunos resultados sugieren que existe el
mismo tipo de especificidad (14). Posteriormente, estudios realiza-
dos sobre el trabajo de (83, 96) establecieron diferencias entre acti-
vidades sialidásicas virales en función de los diferentes enlaces exis-
tentes a(2-3) y a(2-6), y de la naturaleza de la cadena oligosacarídica
en los sustratos.

h) pH óptimo. El pH óptimo de las sialidasas bacterianas y
víricas se encuentra, generalmente, en el intervalo de valores de pH

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