Page 39 - 73_04

VOL. 73 (4), 833-871, 2007 ÁCIDOS SIÁLICOS: DISTRIBUCIÓN...

están presentes residuos de ácidos siálicos. En 1991, Cabezas descri-
bió la nomenclatura IUB para las sialidasas (72).

La neuraminidasa (sialidasa, N-acilneuraminosil glicohidrolasa,
EC 3.2.1.18) es una exoglicosidasa que hidroliza los enlaces a-glico-
sídicos de los ácidos siálicos que se encuentran unidos en posición
terminal a glicoproteínas, glicolípidos y oligosacáridos en animales
superiores y en algunos microorganismos (14, 73).

Las neuraminidasas se encuentran frecuentemente en bacterias
que tienen contacto estrecho con un hospedador animal, donde la
enzima sirve como factor de colonización y virulencia (74), además
de posibilitar la utilización de los ácidos siálicos como fuente de
carbono y energía. Han sido detectadas en especies de Pseudomonas,
Corynebacterium, Clostridium, Streptococcus, Pasteurella, además de
Bacteroide fragilis, A. viscosus, V. cholerae, S. typhimurium, Erysi-
pelotrhrix rhusiopathiae, Arthrobacter ureafaciens, Bifidobacterium
bifidus, H. parasuis y A. pyogenes (20).

Vimr (73) clasificó las neuraminidasas bacterianas en dos fami-
lias, en función del peso molecular. La primera incluye neuramini-
dasas de bajo peso molecular, en torno a 40 kDa, y la segunda neu-
raminidasas con un peso molecular próximo a 80 kDa (grandes
neuraminidasas). Se ha de citar la gran controversia que existe en
cuanto a los pesos moleculares de las neuraminidasas, así en P.
multocida han sido estimados pesos entre los 36 y 500 kDa (75, 76).

Algunas neuraminidasas son secretadas como proteínas solubles,
en cambio, otras están asociadas a fracciones de membrana como la
neuraminidasa de Haemophilus parasuis (77). En algunas bacterias
se han identificado varias neuraminidasas, por ejemplo, C. perfrin-
gens tiene dos neuraminidasas una de las cuales tiene una masa
molecular de 71 kDa y es secretada, y la otra con 43 kDa permanece
en la célula (78).

Las neuraminidasas comparten una pequeña parte de la secuen-
cia idéntica, 30%, además de tener dos secuencias conservadas, la
primera denominada RIP/RLP (Arg-Ile/Leu-Pro) y la segunda caja-
Asp (Ser/Thr-X-Asp-[X]-Gly-X-Thr-Trp/Phe; donde la X representa
cualquier aminoácido). Estas secuencias pueden aparecer varias
veces a lo largo de la cadena (79) Estudios realizados sobre varias

849