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ÁNGEL REGLERO Y COLS. ANAL. REAL ACAD. NAC.. FARM.

de esta enzima fue dada en los años 1950 en C. perfringens (58) y
Vibrio cholerae (59). La enzima ha sido purificada de E. coli, (60) C.
perfringens (61) y H. influenzae (62). Las enzimas de E. coli y H.
influenzae han sido cristalizadas y su estructura ha sido determinada
(63). La estructura muestra que en E. coli la enzima es un tetrámero
contrariamente a los resultados obtenidos por gel filtración que se-
ñalan que le enzima es un trímero. Esta proteína juega un papel
primordial en el metabolismo de ácidos siálicos ya que pude regular
la concentración intracelular de este metabolito y por lo tanto la
concentración de CMP-Neu5Ac, por lo que esta liasa tiene una im-
portante función catabólica en la detoxificación del Neu5Ac (64).

In Vitro, esta enzima tiene como sustratos el Neu5Ac y algunos
de sus derivados (65). Vimr et al concluyen que la regulación de la
enzima es necesaria no solamente para la degradación de los ácidos
siálicos sino también para regular la concentración de los interme-
diarios en la ruta metabólica de estos compuestos (57, 64).

b) Sialidasa o Neuraminidasa

En 1941, Hirst (66) descubrió, por primera vez, actividad sialidá-
sica mientras estudiaba la hemoaglutinación en presencia del virus
influenza. Posteriormente (1946), Burnet et al. (67) identificaron una
sialidasa bacteriana como enzima destructora de receptor. Los tér-
minos «sialidasa» y «neuraminidasa» fueron propuestos por Heimer
y Meyer (1956) (68) y Gottschalk (1957) (69) respectivamente. El
término «sialidasa» fue incluído en la nomenclatura IUB (Unión
Internacional de Bioquímica) en el primer informe de la Comisión
de Enzimas, en 1961, con el nombre de «neuraminidasa» (IUB,
1961). Este término se mantuvo en los informes de las ediciones de
1964 (IUB, 1964), 1972 (IUB, 1972) y 1978 (IUB, 1978). En 1976,
Rosenberg y Schengrund (70) señalaron que el término «sialidasa»
era el más apropiado para describir estas enzimas. En 1983, Cabezas
et al. (71) propusieron el término «sialidasa» para las enzimas euca-
rióticas y el término «neuraminidasa» para las enzimas procarióti-
cas. En la edición de 1984 (IUB, 1984), el término recomendado fue
«sialidasa», quedando limitado el término «neuraminidasa» al epí-
grafe de «otro nombre», posiblemente, debido a que el Neu5Ac no es
sustrato de la enzima, pero sí lo son aquellos compuestos en los que

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