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VOL. 71 (1), 45-82, 2005 VÍA DE LA UBIQUITINA-PROTEOSOMA
explica porqué proteínas mutantes o parcialmente plegadas son más
propicias para la degradación. Cuando tales proteínas existen en su
estado nativo, las señales están ocultas y la proteína tiene vida larga,
pero en un estado desplegado, las señales pueden ser detectadas por
la maquinaria de la ubiquitina. Esta reacción parece estar obstacu-
lizada por la actividad de las carabinas moleculares.
4. En todas las ciclinas se han localizado secuencias señalizado-
ras de degradación denominadas cajas de destrucción (destruction
box), formadas por nueve aminoácidos RAALGNISN, que se encuen-
tran presentes entre los residuos 13 y 66 de la secuencia proteica.
5. Motivos KFERQ: son secuencias peptídicas que marcan pro-
teínas citosólicas para proteolisis lisosómica, siendo este motivo una
de las señales para que las proteínas entren en los lisosomas. Estas
secuencias hacen susceptibles de la degradación lisosómica a aque-
llas proteínas que la presentan en ciertas condiciones de estrés, como
puede ser la retirada del suero en cultivo o en tejidos y organismos
por inanición.
Procesamiento de los antígenos por el proteosoma
En los mamíferos la activación del sistema inmune conduce a
la liberación del interferon ?. Esto origina que tres subunidades
de la partícula núcleo CP (20S) sean reemplazadas por subunida-
des sustitutas. Los péptidos generados por proteolisis en este pro-
teosoma alterado son reconocidos por proteínas TAP (Transpor-
ter Associated with antigen Processing), transportadoras asociadas
con el procesamiento de antígenos y transportadas desde el citosol
al retículo endoplásmico. Cada péptido se sitúa en un surco en la
superficie de una molécula de histocompatibilidad de la clase I
(MHCI). Este complejo se mueve a través del aparato de Golgi y se
inserta en la membrana plasmática donde es reconocido por los
linfocitos T CD8+.
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