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ANTONIO RODRÍGUEZ ARTALEJO AN. R. ACAD. NAC. FARM.

un complejo binario entre la sintaxina y SNAP-25 y continuaría
mediante la asociación a ellas de la sinaptobrevina. La interacción se
establecería inicialmente entre los dominios amino-terminales, que
son los más distantes a la membrana, e iría avanzando mediante el
entrecruzamiento (trenzado) de las regiones SNARE en dirección a
las zonas de inserción en la membrana de la sinaptobrevina y la
sintaxina.

FIGURA 2. El complejo proteico de fusión de membranas. A) Representación
esquemática del complejo de fusión. El complejo está formado por la proteína

vesicular sinaptobrevina y dos proteínas localizadas preferentemente
en la membrana plasmática, la sintaxina y SNAP-25 («synaptosome associated
protein of 25 kDa»). Estas proteínas se asocian in vitro formando un complejo
ternario 7S al que se unen dos proteínas solubles, el NSF («N-ethylmaleimide

sensitive fusion protein») y a-SNAP («soluble NSF attachment protein»),
originando el llamado complejo 20S. B) Estructura tridimensional del complejo
de fusión obtenida mediante análisis de difracción de rayos X (21). El complejo
adopta la forma de un cilindro de 120 Å (1 nm = 10 Å) de longitud y diámetro

transversal variable. La porción central del mismo abarca cuatro segmentos
homólogos de las tres proteínas, de aproximadamente 60 aminoácidos y
plegamiento alfa helicoidal, que son conocidos como regiones SNAREs.

La sintaxina y la sinaptobrevina poseen un solo segmento SNARE, localizado
en la región adyacente al dominio transmembrana carboxilo-terminal, mientras
que SNAP-25 contiene dos, separados por una región conectora que incluye una

serie de residuos de cisteína palmitoilados mediante los que se asocia a la
membrana. Se muestran también los lugares de actuación de las toxinas
clostridiales: tetánica (TeNT) y botulínicas (BoNT) A, B, C, D, E, F y G.

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