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P. 198

Sesión	
  científica	
  Premios	
  Nobel	
  2013	
  

	
  

     7.	
   Honig,	
  B.,	
  and	
  Karplus,	
  M.	
  (1971)	
  Implications	
  of	
  torsional	
  potential	
  of	
  retinal	
  isomers	
  for	
  
          visual	
  excitation.	
  Nature.	
  229:	
  558-­-560.	
  

     8.	
   Gilardi,	
   R.,	
   Karle,	
   I.,	
   Karle,	
   J.,	
   and	
   Sperling,	
   W.	
   (1971)	
   Crystal	
   structure	
   of	
   visual	
  
          chromophores,	
  11-­-cis	
  and	
  all-­-trans	
  retinal.	
  Nature.	
  232:	
  187.	
  

     9.	
   González,	
   D.,	
   García,	
   M.	
   A.,	
   and	
   de	
   Pascual-­-Teresa,	
   B.	
   (2000)	
   Anticuerpos	
   Catalíticos:	
  
          Aplicaciones	
   Químicas	
   y	
   Farmacológicas.	
   .	
   Industria	
   Farmacéutica.	
   Noviembre-­-Diciembre:	
  
          111-­-120.	
  

     10.	
   Gouverneur,	
  V.	
  E.,	
  Houk,	
  K.	
  N.,	
  de	
  Pascual-­-Teresa,	
  B.,	
  Beno,	
  B.,	
  Janda,	
  K.	
  D.,	
  and	
  Lerner,	
  R.	
  A.	
  
          (1993)	
   Control	
   of	
   the	
   Exo-­-pathway	
   and	
   Endo-­-pathway	
   of	
   the	
   Diels-­-Alder	
   Reaction	
   by	
  
          Antibody	
  Catalysis.	
  Science.	
  262:	
  204-­-208.	
  

     11.	
   Xu,	
  J.,	
  Deng,	
  Q.,	
  Chen,	
  J.,	
  Houk,	
  K.	
  N.,	
  Bartek,	
  J.,	
  Hilvert,	
  D.,	
  and	
  Wilson,	
  I.	
  (1999)	
  Evolution	
  of	
  
          shape	
   complementarity	
   and	
   catalytic	
   efficiency	
   from	
   a	
   primordial	
   antibody	
   template.	
  
          Science.	
  286:	
  2345	
  -­-	
  2348.	
  

     12.	
   Kirby,	
  A.	
  J.	
  (1996)	
  The	
  potential	
  of	
  catalytic	
  antibodies.	
  Acta	
  Chem.	
  Scand.	
  50:	
  203-­-210.	
  
     13.	
   Kiss,	
   G.,	
   Olcum,	
   N.,	
   Moretti,	
   R.,	
   Baker,	
   D.,	
   and	
   Houk,	
   K.	
   (2013)	
   Computational	
   Enzyme	
  

          Design.	
  Angew.	
  Chem.	
  Int.	
  Ed.	
  Engl.	
  52:	
  5700-­-5725.	
  
     14.	
   Gasteiger,	
   J.,	
   and	
   Marsili,	
   M.	
   (1978)	
   A	
   new	
   model	
   for	
   calculating	
   atomic	
   charges	
   in	
  

          molecules.	
  Tetrahedron	
  Lett.	
  19:	
  3181-­-3184.	
  
     15.	
   Bayly,	
  C.	
  I.,	
  Cieplak,	
  P.,	
  Cornell,	
  W.,	
  and	
  Kollman,	
  P.	
  A.	
  (1993)	
  A	
  well-­-behaved	
  electrostatic	
  

          potential	
   based	
   method	
   using	
   charge	
   restraints	
   for	
   deriving	
   atomic	
   charges:	
   the	
   RESP	
  
          model.	
  J.	
  Phys.	
  Chem.	
  97:	
  10269-­-10280.	
  
     16.	
   Lee,	
  F.	
  S.,	
  and	
  Warshel,	
  A.	
  (1992)	
  A	
  local	
  reaction	
  field	
  method	
  for	
  fast	
  evaluation	
  of	
  long-­-
          range	
  electrostatic	
  interactions	
  in	
  molecular	
  simulations.	
  J.	
  Phys.	
  Chem.	
  97:	
  3100-­-3107.	
  
     17.	
   Case,	
  D.	
  A.,	
  Cheatham,	
  T.	
  E.,	
  3rd,	
  Darden,	
  T.,	
  Gohlke,	
  H.,	
  Luo,	
  R.,	
  Merz,	
  K.	
  M.,	
  Jr.,	
  Onufriev,	
  A.,	
  
          Simmerling,	
   C.,	
   Wang,	
   B.,	
   and	
   Woods,	
   R.	
   J.	
   (2005)	
   The	
   Amber	
   biomolecular	
   simulation	
  
          programs.	
  J.	
  Comp.	
  Chem.	
  26:	
  1668-­-1688.	
  
     18.	
   Brooks,	
  B.	
  R.,	
  Bruccoleri,	
  R.	
  E.,	
  Olafson,	
  B.	
  D.,	
  States,	
  D.	
  J.,	
  Swaminathan,	
  S.,	
  and	
  Karplus,	
  M.	
  
          (1983)	
   CHARMM:	
   A	
   Program	
   for	
   Macromolecular	
   Energy,	
   Minimization,	
   and	
   Dynamics	
  
          Calculations.	
  J.	
  Comp.	
  Chem.	
  4:	
  187-­-217.	
  
     19.	
   Hermans,	
   J.,	
   Berendsen,	
   H.	
   J.	
   C.,	
   van	
   Gusteren,	
   W.	
   F.,	
   and	
   Postma,	
   J.	
   P.	
   M.	
   (1984)	
   A	
  
          consistent	
  empirical	
  potential	
  for	
  water-­-protein	
  interactions.	
  Biopolymers.	
  23:	
  1513-­-1518.	
  
     20.	
   Kini,	
   R.	
   M.,	
   and	
   Evans,	
   H.	
   J.	
   (1992)	
   Comparison	
   of	
   protein	
   models	
   minimized	
   by	
   the	
   all-­-
          atom	
  and	
  united-­-atom	
  models	
  in	
  the	
  AMBER	
  force	
  field:	
  correlation	
  of	
  RMS	
  deviation	
  with	
  
          the	
  crystallographic	
  R	
  factor	
  and	
  size.	
  J.	
  Biomol.	
  Struct.	
  Dyn.	
  10:	
  265-­-279.	
  
     21.	
   Lifson,	
  S.,	
  and	
  Warshel,	
  A.	
  (1969)	
  Consistent	
  force	
  field	
  for	
  calculations	
  of	
  conformations	
  
          vibrational	
   spectra	
   and	
   enthalpies	
   of	
   cycloalkanes	
   and	
   n-­-alkane	
   molecules.	
   J.	
  Chem.	
  Phys.	
  
          49:	
  116-­-129.	
  
     22.	
   Levitt,	
   M.,	
   and	
   Lifson,	
   S.	
   (1969)	
   Refinemento	
   fo	
   Protein	
   Conformations	
   Using	
   a	
  
          Macromolecular	
  Energy	
  Minimization	
  Procedure.	
  J.	
  Mol.	
  Biol.	
  46:	
  269-­-&.	
  
     23.	
   Scheraga,	
   H.	
   (1968)	
   Calculations	
   of	
   the	
   conformations	
   of	
   small	
   molecules.	
  Adv.	
  Phys.	
  Org.	
  
          Chem.:	
  103-­-184.	
  
     24.	
   Schiff,	
   D.,	
   and	
   Verlet,	
   L.	
   (1967)	
   Gound	
   State	
   of	
   Liquid	
   Helium-­-4	
   and	
   Helium-­-3.	
   Physical	
  
          Review.	
  160:	
  208-­-&.	
  
     25.	
   Ryckaert,	
   J.	
   P.,	
   Ciccotti,	
   G.,	
   and	
   Berendsen,	
   H.	
   J.	
   C.	
   (1977)	
   Numerical-­-Integration	
   of	
  
          Cartesian	
   Equations	
   of	
   Motion	
   of	
   a	
   system	
   with	
   Constraints-­-Molecular-­-Dynamics	
   of	
   n-­-
          Alkanes.	
  J.	
  Comput.	
  Phys.	
  23:	
  327-­-341.	
  
     26.	
   Buscar.	
  (1975).	
  Acta	
  crystallographica	
  B.	
  31:	
  238-­-250.	
  
     27.	
   McCammon,	
  J.,	
  Gelin,	
  B.,	
  and	
  Karplus,	
  M.	
  (1977)	
  Dynamics	
  of	
  folded	
  proteins.	
  Nature.	
  267:	
  
          585-­-590.	
  
     28.	
   Senn,	
   H.	
   M.,	
   and	
   Thiel,	
   W.	
   (2009)	
   QM/MM	
   Methods	
   for	
   Biomolecular	
   Systems.	
   Angew.	
  
          Chem.	
  Int.	
  Ed.	
  Engl.	
  48:	
  1198-­-1229.	
  
     29.	
   Maseras,	
   F.,	
   and	
   Morokuma,	
   K.	
   (1995)	
   IMOMM	
   -­-	
   A	
   new	
   integrated	
   ab	
   initio	
   +	
   molecular	
  
          mechanics	
  geometry	
  optimization	
  scheme	
  of	
  equilibrium	
  structures	
  and	
  transition	
  states.	
  	
  
          .	
  J.	
  Comp.	
  Chem.	
  16:	
  1170-­-1179.	
  
     30.	
   Levitt,	
  M.	
  (1974)	
  energy	
  Refinement	
  of	
  Hen	
  Egg-­-White	
  Lysozyme.	
  J.	
  Mol.	
  Biol.	
  82:	
  393-­-420.	
  
     31.	
   Blake,	
   C.	
   C.	
   F.,	
   Johnson,	
   L.	
   N.,	
   Mair,	
   G.	
   A.,	
   North,	
   A.	
   C.	
   T.,	
   Phillips,	
   D.	
   C.,	
   and	
   Sarma,	
   V.	
   R.	
  
          (1967)	
  Crystallographic	
  Studies	
  of	
  Activity	
  of	
  Hen	
  Ege-­-White	
  Lysozyme.	
  Proceedings	
  of	
  the	
  
          Royal	
  Society	
  Series	
  B-­-Biological	
  Sciences.	
  167:	
  378-­-+.	
  

                                                                                                                            431	
  

	
  
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