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VOL. 75 (1), 65-76, 2009 EL PREMIO NOBEL DE FISIOLOGÍA O MEDICINA 2008...

medusa que denominó aequorina, sin embargo mencionaban también
en su trabajo que habían aislado otra proteína que era ligeramente
verdosa a la luz del sol, amarillenta bajo luz incandescente y verde
fluorescente bajo luz ultravioleta. En un principio la llamaron “pro-
teína verde” a secas; la denominación de “proteína fluorescente verde”
fue posterior. Más adelante, Shimomura demostró que la GFP -que es
una proteína de 238 aminoácidos- contiene un cromóforo especial que
al ser excitado por la luz azul o la luz ultravioleta emite luz en la lon-
gitud de onda verde. Esto explica que en la medusa Aequora victoria
el cromóforo de la GFP simplemente transforma la luz azul de la pro-
teína aequorina en luz verde. Pero lo más importante del caso es que,
a diferencia del comportamiento de la aequorina y otras proteínas bio-
luminiscentes que necesitan el suministro continuo de moléculas ric-
as en energía, a la GFP le basta con la luz UV o la luz azul para flu-
orescer. Cuando la luz entra en las células y encuentra a la GFP se
produce la fluorescencia verde sin necesidad de tener que introducir
en la célula producto químico alguno que pudiera disturbar los pro-
cesos que ocurren en su interior. Shimomura (24) clarificó la estruc-
tura química del cromóforo de la GFP que está formado por los
aminoácidos de las posiciones 65, 66 y 67 (Ser-Tyr-Gly) que reaccio-
nan químicamente entre sí para formar el cromóforo fluorescente que
resulta ser la p-hidroxibenciliden-imidazolinona que tiene su máximo
de excitación a 400 nm y el máximo de emisión a los 505 nm.

El anuncio del galardón Nobel justificaba el premio “por el des-
cubrimiento y desarrollo de la proteína fluorescente verde, GFP”.
Efectivamente, Shimomura descubrió la GFP, pero casi treinta años de-
spués los doctores Martin Chalfie y Roger Y. Tsien desarrollaron su apli-
cación como herramienta genética que permite visualizar procesos has-
ta ahora invisibles al ojo humano. Hoy día la GFP se ha entendido a
otras formas procedentes de diferentes organismos y variantes genética-
mente manipuladas que constituyen las proteínas de la “familia GFP”
que permiten monitorizar los más variados procesos de las células y or-
ganismos vivos como son, entre otros, la expresión génica, la localización
y dinámica de las proteínas, las interacciones proteína-proteína, la di-
visión celular, la organización y replicación cromosómicas, las rutas de
transporte intracelular y la biogénesis y transmisión de orgánulos.

Fue en 1988 cuando Chalfie oyó hablar por vez primera de la GFP
en un seminario sobre organismos bioluminescentes que tuvo lugar en

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