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J. A. CABEZAS FERNÁNDEZ DEL CAMPO AN. R. ACAD. NAC. FARM.

receptor, pero semi-vida sérica más baja. En contraste, las isoformas
que tienen un contenido más elevado en ácido siálico muestran afi-
nidad más baja para el receptor y semi-vida más larga». (La hipó-
tesis segunda del comienzo de la presente publicación quedaría así
comprobada; pero no quedan excluidas las restantes.)

Modulando la vectorización de la eritropoyetina desde el riñón a
la médula ósea, que es el órgano diana de esta hormona, sus com-
ponentes «siálicos pueden funcionar como un contador de tiempo
(timer)» (21) en su disponibilidad. Tales «componentes glucídicos de
la HuEPO no son una simple decoración sino que tienen realmente
funciones fisiológicas como las de un sistema de liberación de un
fármaco» (21). Se los ha comparado también con un escudo protec-
tor en el transporte de dicha hormona.

Sin embargo, existen otros aspectos que deben ser también ana-
lizados.

5.4. ¿Es la misma o es diferente la semi-vida
5.4. de la eritropoyetina en los ensayos in vivo e in vitro?
5.4. ¿De qué monosacáridos depende dicha semi-vida?

Téngase en cuenta que los ensayos in vivo se suelen hacer midien-
do la incorporación de Fe-59 en eritroblastos de ratones policitémi-
cos, mientras que los in vitro se efectúan según diversos procedimien-
tos entre los cuales uno consiste en determinar la incorporación de
Fe-59 en células cultivadas de médula ósea (21).

Así como en los ensayos in vivo se halla una relación directa
entre la semi-vida de la eritropoyetina humana recombinante (rHuE-
PO), producida en células de mamíferos, y su contenido en ácido
siálico, «la eritropoyetina humana desialilada, obtenida a partir de
orina (uHuEPO), y la eritropoyetina recombinante (rHuEPO) esca-
samente sialilada, pierden su actividad in vivo; pero la mantienen o
incluso la incrementan in vitro» (21).

Asimismo, según Ueda y Sasaki (21), «la actividad biológica de
la eritropoyetina humana (HuEPO) aumenta in vitro, por la acción
de la sialidasa, la galactosidasa y la ß-N-acetilhexosaminidasa; pero
la eliminación adicional de cadenas glucídicas por la acción de a- y

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