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J. M. SÁNCHEZ-MONTERO Y J. V. SINISTERRA GAGO ANAL. REAL ACAD. NAC. FARM.

ración enzimática. En ocasiones la purificación de una proteína
mejora la enantioselectividad de un proceso químico Así por ejemplo
en la esterificación del ácido (R,S) 2-(4-isobutilfenil) propiónico con
1-propanol utilizando isooctano como disolvente, puede observarse
como la purificación de la enzima —lipasa de Candida rugosa—
mejora la conversión y enantioselectividad. De las dos isoformas
—Lipasas A y B— (6) la B conduce a los mejores resultados (Ta-
bla 1) (7).

FIGURA 1. Reacción de esterificación del ácido mandélico con etanol a 90º C
utilizando lipasa de Bacillus thermocatenulatus.

TABLA 1. Efecto del grado de purificación sobre la enantioselectividad
del proceso.

Enzima awa C(%)b t(h) e(%)c

Lipasa Comercial C. rugosa ˜1 37 24 43
Lipasa Semipurificada C. rugosa ˜1 50 24 60
Lipasa A C. rugosa ˜1 47 24 74,2
Lipasa B C. rugosa ˜1 49 24 >98

a500 ml de agua añadida; bConversion a éster; c Exceso enantiomérico de el ácido
remanente.
[S (+)] < [R(-)], ácido 66 mM. 1-propanol en 5 ml de isooctano; Tª = 30 º C;
[Lipasa Comercial o Semipurificada] = 20 mg Proteina/ml y [Lipasas A o B] = 2 mg
Proteína/ml.

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