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RAFAEL MAYORAL Y COLS. ANAL. REAL ACAD. NAC. FARM.
3.1.2. Las caveolinas como moduladores de la señalización
Una de las cuestiones que no hay que descuidar es el significado
funcional de la caveolina; son solamente proteínas estructurales que
forman las caveolas, o pueden tener un papel activo en la retención o
modulación de la actividad de proteínas de transducción de señales.
El concepto de «proteína andamio» o «proteína de anclaje» (sca-
ffolding proteins) no es nuevo y la literatura está llena de descripcio-
nes de este tipo de proteínas que actúan restringiendo, organizando
y/o regulando la distribución subcelular de otras moléculas de seña-
lización (52). La Cav-1 tiene una región de 20 aminoácidos (82-101)
denominada «dominio de anclaje de la caveolina» o «caveolin sca-
ffolding domain» (CSD) (Figura 4) que es capaz de inhibir la hidró-
lisis de GTP por proteínas G heterotriméricas (49) y regula a otras
proteínas como la familia de tirosinas quinasas Src, isoformas de
FIGURA 4. Interacciones de los dominios de anclaje (CSD) y de unión a
caveolina (CBD). Secuencia del dominio de anclaje y de unión a caveolina con
varias moléculas de señalización, entre las que destacan: la subunidad Gi2a de
proteínas G heterotriméricas, eNOS, la familia Src quinasas en tirosina, EGF-R,
e isoformas de PKC (PKCa). En la mayoría de los casos la interacción de las
diferentes proteínas de señalización con la caveolina produce un efecto
de inhibición y modulación negativa de las vías de transducción de señales (37).
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