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VOL. 71 (1), 45-82, 2005 VÍA DE LA UBIQUITINA-PROTEOSOMA

FIGURA 5. Mecanismo de la vía ubiquitina proteosoma donde se muestra en la
E3 ligasa los sitios de reconocimiento del N-terminal de la proteína y el sitio
catalítico ligasa.

Xie y Varshavsky [9] han demostrado que Ubr1p y Ufd4p compo-
nentes de dos diferentes ligasas E3, interaccionan directamente con
el proteosoma 26S. Upr1p se une específicamente a las proteínas
Rpn2p, Rpt1p y Rpt6p Rpt6p del complejo 19S, y Ufd4p se une a la
Rpt6p. Estos hallazgos sugieren que una ligasa E3, unida al sustrato,
participa en el envío de sustratos al proteosoma.

Desubiquitinación

Las proteínas ubiquitinadas no sólo son sujetos de la degrada-
ción, pues el proceso de ubiquitinación es reversible y dichas proteí-
nas pueden perder la cadena de ubiquitina mediante la acción de
unas enzimas denominadas desubiquitinasas. Estos enzimas desubi-
quitinantes o isopeptidasas (UCH, UBP, DUB) son responsables de la
vuelta de la ubiquitina a su estado monomérico, manteniendo el
«pool» celular de ubiquitina funcional (Figura 6). Los sustratos de
estos enzimas desubiquitinantes incluyen:

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