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VOL. 76 (4), 493-515, 2010 LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN COMO MARCADOR…
zimáticas parcialmente inactivadas con mayores Ea y menores activi-
dades catalíticas específicas. La inactivación de la Hex plasmática pa-
rece ser un proceso de todo o nada, en el que moléculas catalítica-
mente activas coexisten con moléculas totalmente inactivadas. Como
la vida plasmática media de la Hex humana tras ser infundida en la
circulación del ratón es aproximadamente de 2-4 horas (40), y aun-
que estos datos no puedan ser totalmente extrapolados a los pacien-
tes humanos, no parece que la aumentada proporción de isoenzima
Hex B plasmática en la enfermedad hepática se deba a una mayor in-
activación de la Hex A circulante. En cultivos celulares las subunida-
des a y ß son sintetizadas en cantidades similares, pero la asociación
ßß (Hex B) se realiza a mayor velocidad (41), cuya secreción al plas-
ma en este casos sería favorecida por las aumentadas concentracio-
nes de amonio.
En la Tabla 1 se hace una síntesis de los datos antes indicados so-
bre la heterogeneidad de las distintas enzimas consideradas, así como
del interés alto medio o bajo del correspondiente estudio de su Ea
aparente.
A modo de conclusión podría señalarse que los estudios termodi-
námicos de heterogeneidad enzimática constituyen una línea de in-
vestigación que de ningún modo puede considerarse agotada, y capaz
de proporcionar futuros resultados de interés bioquímico clínico.
Como ejemplo podría sugerirse dos casos concretos de posible apli-
cabilidad de este tipo de estudios:
La colinesterasa plasmática (pseudocolinesterasa, EC 3.1.1.8) pre-
senta amplia heterogeneidad enzimática, con 7-12 fracciones electro-
foréticas que difieren en su masa molecular y que parecen ser agre-
gados moleculares de una misma unidad básica. De mayor interés son
variantes atípicas (aleloenzimas), caracterizadas por una disminuida
actividad catalítica y afinidad por distintos substratos. El estudio de
la Ea podría contribuir a una mejor caracterización de estas varian-
tes de enzimáticas.
La actividad oxidásica de la ceruloplasmina (ferroxidasa I, EC
1.16.3.1) deriva de la reducción de los átomos de cobre localizados en
el centro activo de su molécula. La disminución de las reservas de co-
bre conduce a un aumento de la proporción relativa de apoceruloplas-
mina desprovista de actividad enzimática, así como otras formas em-
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