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JOSÉ CARLOS TUTOR AN. R. ACAD. NAC. FARM.

El estudio de la Ea ha proporcionado datos de interés, tanto des-
de un punto de vista académico como práctico, para distintas enzi-
mas de utilidad diagnóstica y ampliamente utilizadas en la práctica
clínica. A continuación se hace una revisión de los datos publicados
al respecto.

2. CREATINA QUINASA (CK, EC 2.7.3.2)

La CK presenta localización mayoritariamente citosólica, con una
estructura dimérica compuesta por subunidades polipeptídicas B (ce-
rebro) y M (músculo). Se han caracterizado las tres isoenzimas posi-
bles: CKBB (predominante en cerebro), CKMB (predominante en
músculo cardiaco y esquelético) y CKMM (predominante en múscu-
lo esquelético). Modificaciones post-traduccionales conducen a una
mayor heterogeneidad enzimática, con tres isoformas de la CKMM y
dos de la CKMB. Las formas tisulares CKMM3 y CKMB2 son trans-
formadas después de su cesión al plasma por la N-carboxipeptidasa
circulante con formación de las isoformas CKMM2, CKMM1 y
CKMB1.

Los estudios de Hagelauer y cols. (2, 5) pusieron de manifiesto una
Ea creciente para las isoenzimas de la CK en orden CKMM (49
kJ/mol), CKMB (58 kJ/mol) y CKBB (62 kJ/mol), coincidente con su
termolabilidad (2). En mezclas de isoenzimas CKMM y CKBB se en-
contró una adecuada concordancia entre los valores experimentales y
los calculados para la Ea aparente (2), lo que permitiría estimar la
proporción relativa de ambas isoenzimas en función de la Ea; sin em-
bargo, el asunto se complica al considerar la posible presencia de la
isoenzima CKMB con Ea de valor intermedio.

El envejecimiento in vitro en condiciones fisiologicas de pH du-
rante 72 h a 37 ºC de las isoenzimas CKMM y CKMB, condujo a una
disminución de su actividad catalítica (inactivación) acompañada de
un aumento gradual de sus Ea, sin que se produjesen cambios signi-
ficativos para la concentración estimada de ambas isoenzimas (2).
Consecuentemente, esta inactivación podría deberse a una disminu-
ción de la actividad catalítica especifica resultado de la formación de
una mezcla de formas enzimáticas mas o menos inactivadas, y no de
acuerdo con un proceso de inactivación del todo o nada (2).

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