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VOL. 76 (1), 87-104, 2010 EL PREMIO NOBEL 2009 EN FISIOLOGÍA O MEDICINA...

mente, también el grupo de Yonath alcanzó el nivel de resolución
adecuado (11, 12).

Una vez conocida la estructura de las subunidades ribosómicas,
el paso siguiente fue analizar los mecanismos que aseguraban la
exactitud de la selección de los ARNt (es decir, de los respectivos
complejos de transferencia) y la realización del enlace peptídico
durante la fase de elongación. El mecanismo de interacción codón-
anticodón en la subunidad 30S, que asegura la exactitud del proceso
de lectura por el ribosoma del mensaje genético contenido en el ARN
mensajero fue analizado por Ramakrishnan y colaboradores (13-15).

En cuanto Steitz y colaboradores (8) obtuvieron la estructura de
la subunidad 50S en alta resolución (4.5 Å) se planteó el estudio
de los mecanismos mediante los que el ribosoma cataliza la forma-
ción del enlace peptídico transfiriendo el péptido naciente (peptidil-
ARNt) de la sede P a la sede A (aminoacil-ARNt) (16). En 2004, otros
grupos de investigación hicieron importantes contribuciones demos-
trando, por un lado, la dependencia de la temperatura de la tasa de
transferencia (17) y, por otro lado, la demostración cuantitativa de
la naturaleza esencial del grupo 2’-OH de A76 del peptidil-ARNt con
el componente peptidil unido al O3’ de A76 (18).

Basándose en los datos estructurales previamente conocidos y
utilizando métodos computacionales moleculares, Trobo y Åkvist (19,
20) propusieron un modelo del mecanismo de formación del enlace
peptídico en el ribosoma: el grupo a-amino del aminoacil-ARNt en
la sede A ataca al enlace éster del peptidil-ARNt en la sede P.

Como señala Ehrenberg en su revisión Nobel (2), el modelo es-
tructural de la subunidad 50S descubierto por Steiz y colaboradores
—con la publicación en 2005 de su «joya de la corona» (21)— fue
la base fundamental para clarificar cómo el ribosoma cataliza la
formación de los enlaces peptídicos en la etapa de elongación de la
cadena polipeptídica.

Otros aspectos importantes en el proceso de la síntesis de proteí-
nas, como son el papel de los factores de liberación (RF1 y RF2) que
leen los codones de terminación (UAA, UAG, UGA), fueron analiza-
dos en 2008 por los grupos de Noller y de Ramakrishnan estudiando
con alta resolución las estructuras de los complejos correspondien-

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