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VOL. 74 (3), 369-378, 2008 INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA SOBRE...

TABLA 2. Ajustes de los resultados para Ec. 1. y Ec. 3.

y = D+(A-D)/(1+(x/C)B) y = ym·S·x/((S-x)·(K·S+(1-K)·x))
(Ec. 1) (Ec. 3)

T(K) A B C D r ym S Kr
640643 546563 0,997 2384 2014 0,042 0,999
277 246 0,732

297 333 0,820 442856 1111632 0,997 3417 1895 0,051 0,999

303 454 1,062 300024 3700846 0,997 3528 1744 0,070 1,000

313 280 0,930 355630 2064825 0,997 3997 1868 0,085 0,999

El parámetro A (Ec. 1) es aparentemente independiente de la
temperatura, lo cual era de esperar, ya que dicho parámetro re-
presenta la actividad unida inespecíficamente al tubo. B se relacio-
na con el exponente de la ecuación de Hill (13), y se mantiene en
todos los casos en valores próximos a uno, lo cual indica que la
unión del antígeno al anticuerpo presenta un bajo grado de coope-
ratividad con una cierta tendencia a aumentar con la temperatu-
ra. Se observa también una disminución de C con la temperatura,
que puede explicarse porque dicho parámetro contiene el valor de
la constante de equilibrio para la formación del inmunocomplejo.
Ello indica que tal formación es un proceso exotérmico. D repre-
senta la máxima cantidad unida, y también aumenta con la tem-
peratura, lo cual puede explicarse admitiendo que la reacción no
había llegado al equilibrio a temperaturas bajas a causa de su mayor
lentitud.

De los ajustes para la Ec. 3 se observa un aumento de ym que se
explica admitiendo que tal parámetro representa aquí la máxima
cantidad adsorbida sobre los sitios de mayor afinidad. Ello es con-
cordante con el aumento de la cooperatividad señalado anteriormen-
te. La solubilidad permanece razonablemente constante con un valor
promedio de S = 1880 ng/mL, SD = 111 ng/mL (5,9%). K representa,
en este caso, la constante de equilibrio para la disociación del in-
munocomplejo, y se observa que aumenta con la temperatura, lo
cual nos indica que dicho proceso es endotérmico, hecho concor-
dante con el carácter exotérmico señalado anteriormente para su

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