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T. PERIS CONEJERO Y COLS. AN. R. ACAD. NAC. FARM.

formación. Ello es lógico, pues la ruptura de los enlaces necesita,
por lo general, un aporte energético. Los valores de K se ajustan
a: K = 35,8·exp(-1899/T) con una desviación cuadrática media de

TABLA 3. Parámetros termodinámicos para la disociación del inmunocomplejo
formado por la IGF-I sobre la pared de un tubo recubierto de anticuerpo

T (K) ?G0 (J/mol) ?H0 (J/mol) ?S0 (J/K·mol)

277 7275 15781 21,7

297 7345 15781 20,0

303 6689 15781 21,8

313 6406 15781 22,0

5·10–3 (˜ 10%). Los valores de ?G0, ?H0 y ?S0 para la disociación del
inmunocomplejo radiactivo se expresan en la Tabla 3.

El valor relativamente alto de ?G0, que corresponde a los valores
bajos de K mostrados en la Tabla 3, indica que el inmunocomplejo
es apreciablemente estable. La variación de entropía es positiva,
como corresponde a un proceso en el que aumenta el desorden del
sistema y aparentemente independiente de la temperatura, con un
valor medio de ?S0 = 21,4 J/K·mol, SD = 0,9 J/K·mol (4,2%).

CONCLUSIÓN GENERAL

Los modelos teóricos de interacción ligando-receptor, que se plas-
ma en la ecuación de los cuatro parámetros (Ec. 1) y quimisorción-
fisisorción, que da lugar a la isoterma B.E.T. modificada (Ec. 3), son
dos aproximaciones alternativas y compatibles para explicar la in-
fluencia de la temperatura sobre las gráficas de calibración obteni-
das en el IRMA de IGF-I. A nuestro juicio, en este caso el modelo de
adsorción presenta tres ventajas significativas:

— Es más simple, pues la Ec. 3 contiene solamente tres paráme-
tros frente a los cuatro de la Ec. 1.

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