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2.1. Clase 1

Denominadas también PDE Ca2+/calmodulina estimuladas porque
su actividad hidrolítica sobre los nucleótidos cíclicos es estimulada
o incrementada por el Ca2+ y la calmodulina (Nicholson, 1994;
Torphy, 1998). Estos reguladores aumentan la Vmax (velocidad
máxima de reacción en reacciones enzima-sustrato: en cinética
enzimática, es la velocidad de reacción obtenida en condiciones de
saturación del enzima por el sustrato para unas condiciones
determinadas de pH, temperatura y fuerza iónica) de hidrólisis de
los nucleótidos cíclicos o reducen el Km (constante de Michaelis-
Menten: concentración de sustrato para la que la velocidad de una
reacción enzimática es la mitad de la máxima. Es una medida de la
afinidad del enzima por el sustrato) o simultáneamente incrementan
la Vmax y reducen el Km, determinando diferencias cinéticas entre las
diferentes isoformas (Nicholson, 1994).

La actividad de la PDE 1 también está modulada por la fosforilación
proteinkinasa-inducida AMPc-dependiente (PDE 1A) y por la
calmodulinkinasa 3 (PDE 1B), lo cual disminuye la afinidad de la
PDE 1 por la Ca2+/calmodulina y consecuentemente atenúa la
actividad enzimática (Nicholson, 1994; Torphy, 1998)).

2.2. Clase 2

        Se caracterizan porque su actividad hidrolítica sobre los
nucleótidos cíclicos es estimulada alostéricamente por la presencia
de otros nucleótidos cíclicos, así la hidrólisis de GMPc por los
isoenzimas PDE 2 es incrementada por la presencia de AMPc y
recíprocamente la hidrólisis de AMPc es aumentada por la presencia
de GMPc (Nicholson, 1994; Torphy, 1998).

        A concentraciones fisiológicas estos isoenzimas de PDE 2
parece que actúan más como PDE AMPc-estimulada por GMPc:
esta estimulación de la hidrólisis del AMPc es consecuencia de un
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