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SAN MARTÍN CIGES Y COLS ANAL. REAL ACAD. FARM.

entre uno y dos es también compatible con el modelo de sitios distintos y

no interaccionantes.

Se puede indicar aquí que la constante de equilibrio K’, además de

englobar el factor de conversión de actividad en concentración, representa

de alguna forma una combinación de las constantes parciales K1 y K2
correspondientes a los procesos:

A + P ? AP K1 = ( AP)
( A)(P)

A + AP ? A2P K2 = (A2P)
(A)(AP)

Es de destacar la relativa independencia de la constante K’ con la
temperatura, ya que, con la excepción de la DHEAs, puede observarse
que en todo los casos, el término independiente de la ecuación que
equivale a lnK’, presenta pequeñas fluctuaciones manteniéndose
prácticamente constante.

No se dispone de datos suficientes como para terminar el calor de
reacción, pero la constancia antes comentada permite deducir que tal
parámetro debe tener un valor pequeño, lo cual es concordante con el
hecho de que la unión antígeno-anticuerpo no forma enlaces químicos, ya
que tiene lugar a través de fuerzas de tipo predominante hidrofóbico.

CONCLUSIONES

1.- Los resultados obtenidos en el estudio del equilibrio no se ajustan al
modelo de sitios idénticos e independientes.
2.- Los resultados obtenidos en el estudio del equilibrio proporcionan un
excelente ajuste a la ecuación de Hill.
3.- Las reacciones estudiadas presentan un valor bajo de la entalpía de
reacción concordantes con la naturaleza de la unión antígeno-anticuerpo.

BLIBLIOGRAFÍA

(1) GALLEY WC.; BOUVIER M.; GLAS, SD.; BROWN GR. AND ST-PIERRE LE.
(1988): A simplified analysis of Scatchard plots for systems with two
interacting binding sites. Biopolymers 27: 79-86.

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